3-Metyloamino-L-alanina

3-Metyloamino-L-alanina
Nazewnictwo
	Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
	kwas (2S)-2-amino-3-(metyloamino)propanowy
	Inne nazwy i oznaczenia
	β-metyloamino-L-alanina, β-N-metyloamino-L-alanina, BMAA
	Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C4H10N2O2
Masa molowa	118,13 g/mol
Wygląd	białe ciało stałe
	Identyfikacja
Numer CAS	15920-93-1
PubChem	105089
SMILES
	CNCC(C(=O)O)N
InChI
	InChI=1S/C4H10N2O2/c1-6-2-3(5)4(7)8/h3,6H,2,5H2,1H3,(H,7,8)/t3-/m0/s1
	InChIKey
	UJVHVMNGOZXSOZ-VKHMYHEASA-N
Właściwości
Temperatura topnienia	172–173 °C
Niebezpieczeństwa
	Karta charakterystyki: dane zewnętrzne firmy Sigma-Aldrich [dostęp 2015-08-25]
	Globalnie zharmonizowany system; klasyfikacji i oznakowania chemikaliów
	chlorowodorek 3-metyloamino-L-alaniny
	Substancja w tej postaci nie jest klasyfikowana; jako niebezpieczna według kryteriów GHS.
	NFPA 704
Na podstawie; podanego źródła; chlorowodorek 3-metyloamino-L-alaniny	0 0 0
	Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą; stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

3-Metyloamino-L-alanina, BMAA – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów, neurotoksyna obecna w nasionach niektórych gatunków sagowców. BMAA jest aminokwasem niebiałkowym, produkowanym przez cyjanobakterie z rodzaju Nostoc żyjące w korzeniach sagowców. Istnieją przesłanki by sądzić, że BMAA ma udział w patogenezie choroby degeneracyjnej znanej jako stwardnienie zanikowe boczne zachodniego Pacyfiku endemicznie występującej na wyspie Guam^[3]. Dzieje się tak, gdy BMAA zastępuje serynę w łańcuchu dysmutazy ponadtlenkowej SOD-1, zmieniając jej kształt^[4].

Przypisy

↑ ^a ^b ^c L-BMAA hydrochloride (nr B107) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) na obszar Polski. [dostęp 2015-08-25]. (przeczytaj, jeśli nie wyświetla się prawidłowa wersja karty charakterystyki)
↑ L-BMAA hydrochloride (nr B107) (ang.) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) na obszar Stanów Zjednoczonych. [dostęp 2015-08-25]. (przeczytaj, jeśli nie wyświetla się prawidłowa wersja karty charakterystyki)
↑ Susan J.S.J. Murch Susan J.S.J., Paul AlanP.A. Cox Paul AlanP.A., Sandra AnneS.A. Banack Sandra AnneS.A., A mechanism for slow release of biomagnified cyanobacterial neurotoxins and neurodegenerative disease in Guam, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 101 (33), 2004, s. 12228–12231, DOI: 10.1073/pnas.0404926101, PMID: 15295100, PMCID: PMC514403 (ang.).
↑ Elizabeth A.E.A. Proctor Elizabeth A.E.A., David D.D.D. Mowrey David D.D.D., Nikolay V.N.V. Dokholyan Nikolay V.N.V., β-Methylamino-L-alanine substitution of serine in SOD1 suggests a direct role in ALS etiology, „PLOS Computational Biology”, 2019, DOI: 10.1371/journal.pcbi.1007225 (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.