Allosteria

Hemoglobina w stanach T (forma deoxy) i R (forma oxy). Przyłączenie jednej cząsteczki tlenu powoduje przejście hemoglobiny z formy T do formy R, co ułatwia przyłączanie się kolejnych cząsteczek tlenu

Allosteria, allosteryczność (gr. ἄλλως allos ‘inny’, στερεός stereós ‘przestrzeń’) – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (na przykład enzymów do substratów lub białek transportowych do ich ładunku) przez zmianę konformacji[1].

Efekty allosteryczne odgrywają istotną rolę w regulacji aktywności enzymatycznej. Przykładem jest inhibicja allosteryczna, czyli obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do miejsca innego niż miejsce aktywne.

Przypisy

  1. Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 12, ISBN 978-83-01-16529-1.

Media użyte na tej stronie

Hemoglobin t-r state ani.gif
Autor: en:User:BerserkerBen, Licencja: CC-BY-SA-3.0
Animation of hemoglobin t-r state transformation