Aminoacylo-tRNA

Aminoacylo-tRNA. Pokazano wzór strukturalny ostatniego nukleotydu i związanego wiązaniem estrowym aminokwasu

Aminoacylo-tRNA – organiczny związek chemiczny, uczestniczący w procesie translacji w cytoplazmie komórek. Rolą aminoacylo-tRNA jest dostarczenie aktywowanego aminokwasu do odpowiedniego miejsca na rybosomie. W przypadku inicjatorowego tRNA jest to miejsce P (peptydowe) a w przypadku pozostałych aminoacylo-tRNA jest to miejsce A (aminokwasowe)^[1].

Synteza

Aminoacylo-tRNA powstaje przez utworzenie wiązania estrowego pomiędzy grupą karboksylową aminokwasu a grupa 2' lub 3'-OH adenylanu znajdującego się w sekwencji CCA na 3' końcu ramienia akceptorowego tRNA^[2]. Reakcja powstawania tego związku jest endoenergetyczna (aktywacja aminokwasu wymaga dostarczenia energii z hydrolizy ATP do AMP). Do jej zajścia wymagana jest obecność swoistego enzymu – syntetazy aminoacylo-tRNA. Reakcja syntezy aminoacylo-tRNA przebiega w dwóch etapach, katalizowanych przez specyficzną dla danego aminokwasu syntetazę aminoacylo-tRNA. W każdym z etapów konieczna jest energia jednego wiązania wysokoenergetycznego ATP:

Utworzenie aminoacylo-AMP: aminokwas + ATP ↔ aminoacylo-AMP + PP_i
Utworzenie aminoacylo-tRNA: aminoacylo-AMP + tRNA + H₂O + PP_i → aminoacylo-tRNA + AMP + 2P_i

Sumaryczne równanie aminoacylacji-tRNA wygląda następująco: aminokwas + tRNA + ATP + H₂O ↔ aminoacylo-tRNA + AMP + 2P_i^[2]^[3]

Przykłady modyfikacji aminoacylo-tRNA

U prokariotów reszta metioniny przyłączona do tRNA inicjatorowego ulega formylacji dając N-formylometionylo-tRNA^[4].
U prokariotów i eukariotów reszta seryny w serynylo-tRNA może być przekształcana w selenocysteinę^[5]

Przypisy

↑ L. Stryer, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, Biochemia, rozdział 30, sekcja 30.4 i 30.5, wyd. IV, PWN 2011, ISBN 978-83-01-15811-8
↑ ^a ^b C.S.C.S. Francklyn C.S.C.S., DNA Polymerases and Aminoacyl-tRNA Synthetases: Shared Mechanisms for Ensuring the Fidelity of Gene Expression, Biochemistry. 2008 November 11; 47(45): 11695–11703. doi:10.1021/bi801500z .
↑ L. Stryer, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, Biochemia, rozdział 30, sekcja 30.2, wyd. IV, PWN 2011, ISBN 978-83-01-15811-8
↑ L. Stryer, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, Biochemia, rozdział 30, sekcja 30.3, wyd. IV, PWN 2011, ISBN 978-83-01-15811-8
↑ XuX. X-M XuX. i inni, Biosynthesis of Selenocysteine on Its tRNA in Eukaryotes. PLoS Biol 5(1): e4, 2007, doi:10.1371/journal.pbio.0050004 .i inni

[1] L. Stryer, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, Biochemia, rozdział 30, sekcja 30.4 i 30.5, wyd. IV, PWN 2011, ISBN 978-83-01-15811-8

[ReferenceA-2] C.S.C.S. Francklyn C.S.C.S., DNA Polymerases and Aminoacyl-tRNA Synthetases: Shared Mechanisms for Ensuring the Fidelity of Gene Expression, Biochemistry. 2008 November 11; 47(45): 11695–11703. doi:10.1021/bi801500z .

[3] L. Stryer, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, Biochemia, rozdział 30, sekcja 30.2, wyd. IV, PWN 2011, ISBN 978-83-01-15811-8

[4] L. Stryer, J. M. Berg, J. L. Tymoczko, Biochemia, rozdział 30, sekcja 30.3, wyd. IV, PWN 2011, ISBN 978-83-01-15811-8

[5] XuX. X-M XuX. i inni, Biosynthesis of Selenocysteine on Its tRNA in Eukaryotes. PLoS Biol 5(1): e4, 2007, doi:10.1371/journal.pbio.0050004 .i inni

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

Navigation

Nawigacja

Portale tematyczne

Aminoacylo-tRNA

Synteza

Przykłady modyfikacji aminoacylo-tRNA

Przypisy

Media użyte na tej stronie