Aminokwasy białkowe

Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera

Aminokwasy białkoweaminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych[1] kodowanych przez 64 kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę[2], selenocysteinę oraz pirolizynę[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina[4]. Istnieje kilka teorii ogólnych wyjaśniających czemu akurat te 20 konkretne aminokwasy zostały wybrane na drodze ewolucji[5][6][7]. W przypadku kilku aminokwasów znane są dokładne przyczyny np. ornityna i homoseryna ulegają cyklizacji zaburzając strukturę łańcucha głównego co skutkuje powstaniem białek o krótkim okresie półtrwania[8]. Inną przyczyną może być wysokie podobieństwo strukturalne niektórych aminokwasów przez co mogą być one omyłkowo włączone do białek np. kanawanina będąca bliskim analogiem argininy jest z tego powodu wysoce toksyczna[9].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

D-Aminokwasy

Pomimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy[10][11].

Podstawowe aminokwasy białkowe

Poniżej przedstawiono tabele zawierającą nazwy wraz ze skrótowymi oznaczeniami, podstawowe informacje oraz właściwości fizyko-chemiczne dla 20 standardowych aminokwasów.

Skrót 1-liter.Skrót 3-liter.NazwaWzór strukturalnyPolarność łańcucha bocznegoCharakter chemiczny[2]Możliwość biosyntezy[12]
(u człowieka)
Budowa
łańcucha
bocznego
Masa cząst.*Punkt izoel.pKa
(α-COOH)
pKb
(α-+NH3)
Promień van der Waalsa3)
AAlaalaninaL-alanine-skeletal.svgniepolarnyobojętnyendogennyalifatyczny89,094046,112,469,4167
CCyscysteinaL-Cysteine(wedged bonds).pngpolarnyobojętnyendogennyS121,154045,051,9210,786
DAspkwas asparaginowyL-aspartic-acid-skeletal.pngpolarnykwaśnyendogennyCOOH133,103842,851,999,991
EGlukwas glutaminowyGlutaminsäure - Glutamic acid.svgpolarnykwaśnyendogennyCOOH147,130743,152,109,47109
FPhefenyloalaninaFenyloalanina.svgniepolarnyobojętnyegzogennyaromatyczny165,190745,492,29,31135
GGlyglicynaGlycine-2D-skeletal.pngniepolarnyobojętnyendogennyH75,067146,062,359,7848
HHishistydynaHistydyna.svgpolarnyzasadowyegzogenny warunkowoheterocykliczny155,156347,601,809,33108
IIleizoleucynaIsoleucin - Isoleucine.svgniepolarnyobojętnyegzogennyalifatyczny131,174646,052,329,76124
KLyslizynaL-lysine-skeletal.pngpolarnyzasadowyegzogenny146,189349,602,169,06135
LLeuleucynaL-leucine-skeletal.svgniepolarnyobojętnyegzogennyalifatyczny131,174646,012,339,74124
MMetmetioninaL-Methionin - L-Methionine.svgniepolarnyobojętnyegzogennyS149,207845,742,139,28124
NAsnasparaginaL-asparagine-skeletal.pngpolarnyobojętnyendogennyCONH2132,119045,412,148,7296
PProprolinaL-proline-skeletal.pngniepolarnyobojetnyendogennyheterocykliczny115,131946,301,9510,6490
QGlnglutaminaL-Glutamin - L-Glutamine.svgpolarnyobojętnyendogennyCONH2146,145945,652,179,13114
RArgargininaArginina.svgpolarnyzasadowyegzogenny warunkowo174,2027410,761,828,99148
SSerserynaL-serine-skeletal.pngpolarnyobojętnyendogennyOH105,093445,682,199,2173
TThrtreoninaL-threonine-skeletal.pngpolarnyobojętnyegzogennyOH119,120345,602,099,193
VValwalinaL-valine-skeletal.svgniepolarnyobojętnyegzogennyalifatyczny117,147846,002,399,74105
WTrptryptofanL-Tryptophan - L-Tryptophan.svgniepolarnyobojętnyegzogennyaromatyczny204,228445,892,469,41163
YTyrtyrozynaL-tyrosine-skeletal.pngpolarnyobojętnyendogennyaromatyczny181,191245,642,209,21141

* - masa cząsteczkowa na podstawie średniej ważonej uwzględniającej procentową zawartość izotopu danego pierwiastka w przyrodzie. Powstanie wiązania peptydowego powoduje zmniejszenie masy łańcucha polipeptydowego o jedną cząsteczkę wody (czyli o 18,01524 Da).

Ekspresja genetyczna

NazwaSkrót 1-liter.Skrót 3-liter.Kodon(y)Częstotliwość w

białkach Archeonów

(%)&

Częstotliwość w

białkach bakterii

(%)&

Częstotliwość w

białkach Eukaryontów

(%)&

Częstotliwość w

białkach człowieka
(%)&

Ilość cząsteczek

(×108)

u E. coli )

AlaninaAAlaGCU, GCC, GCA, GCG8,210,067,637,012,9
CysteinaCCysUGU, UGC0,980,941,762,30,52
Kwas asparaginowyDAspGAU, GAC6,215,595,44,731,4
Kwas glutaminowyEGluGAA, GAG7,696,156,427,091,5
FenyloalaninaFPheUUU, UUC3,863,893,873,651,1
GlicynaGGlyGGU, GGC, GGA, GGG7,587,766,336,583,5
HistydynaHHisCAU, CAC1,772,062,442,630,54
IzoleucynaIIleAUU, AUC, AUA7,035,895,14,331,7
LizynaKLysAAA, AAG5,274,685,645,722.0
LeucynaLLeuUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9,3110,099,299,972,6
MetioninaMMetAUG2,352,382,252,130,88
AsparaginaNAsnAAU, AAC3,683,584,283,581,4
PirolizynaOPylUAG*00000
ProlinaPProCCU, CCC, CCA, CCG4,264,615,416,311,3
GlutaminaQGlnCAA, CAG2,383,584,214,771,5
ArgininaRArgCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG5,515,885,715,641,7
SerynaSSerUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC6,175,858,348,331,2
TreoninaTThrACU, ACC, ACA, ACG5,445,525,565,361,5
SelenocysteinaUSecUGA**000>00
WalinaVValGUU, GUC, GUA, GUG7,87,276,25,962,4
TryptofanWTrpUGG1,031,271,241,220,33
TyrozynaYTyrUAU, UAC3,352,942,872,660,79
Kodon Stop -TermUAA, UAG, UGA††-

* UAG koduje normalnie kodon stopu (amber) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem pirolizyny[13]
** UGA koduje normalnie kodon stopu (opal) jednak w przypadku niektórych bakterii i archeonów kodon ten skutkuje wstawieniem selenocysteiny[13]
Kodony stopu zwykle nie kodują aminokwasów i zostały dodane dla kompletności kodu genetycznego
†† Kodony UAG oraz UGA nie zawsze działają jako kodony stopu (patrz wyżej)
& Częstotliwość aminokwasów określono na podstawie średniej z proteomów (135 archeonów, 3775 bakterii, 614 Eukaryota) oraz białek ludzkich (21006 białek)[14]

Produkcja przemysłowa

Roczna światowa produkcja podstawowych aminokwasów i ich soli wyniosła w 2005 r. ok. 3,3 mln ton, z czego ok. 95% stanowiła produkcja trzech z nich – kwasu glutaminowego i jego soli (głównie glutaminianu sodu), DL-metioniny i lizyny (głównie w postaci chlorowodorku)[15].

Zobacz też

Przypisy

  1. Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 505. ISBN 83-01-00140-2.
  2. a b Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.
  3. Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.
  4. Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny : biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.
  5. Albert Erives, A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality, „Journal of Molecular Evolution”, 73 (1-2), 2011, s. 10–22, DOI10.1007/s00239-011-9453-4, ISSN 0022-2844, PMID21779963, PMCIDPMC3223571 [dostęp 2018-06-15] (ang.).
  6. Michael Yarus, Jeremy Joseph Widmann, Rob Knight, RNA-amino acid binding: a stereochemical era for the genetic code, „Journal of Molecular Evolution”, 69 (5), 2009, s. 406–429, DOI10.1007/s00239-009-9270-1, ISSN 1432-1432, PMID19795157 [dostęp 2018-06-15].
  7. Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin, On origin of genetic code and tRNA before translation, „Biology Direct”, 6, 2011, s. 14, DOI10.1186/1745-6150-6-14, ISSN 1745-6150, PMID21342520, PMCIDPMC3050877 [dostęp 2018-06-15].
  8. A.L. Weber, S.L. Miller, Reasons for the occurrence of the twenty coded protein amino acids, „Journal of Molecular Evolution”, 17 (5), 1981, s. 273–284, ISSN 0022-2844, PMID7277510 [dostęp 2018-06-15].
  9. G.A. Rosenthal, The biological effects and mode of action of L-canavanine, a structural analogue of L-arginine, „The Quarterly Review of Biology”, 52 (2), 1977, s. 155–178, ISSN 0033-5770, PMID331385 [dostęp 2018-06-15].
  10. Mendel Friedman. Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids. „Journal of Agricultural and Food Chemistry”. 47 (9), s. 3457–79, 1999. DOI: 10.1021/jf990080u. PMID: 10552672. 
  11. Mendel Friedman. Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids. „Chemistry & Biodiversity”. 7 (6), s. 1491–530, 2010. DOI: 10.1002/cbdv.200900225. PMID: 20564567. 
  12. Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.
  13. a b Michael Rother, Joseph A. Krzycki, Selenocysteine, pyrrolysine, and the unique energy metabolism of methanogenic archaea, „Archaea (Vancouver, B.C.)”, 2010, 2010, DOI10.1155/2010/453642, ISSN 1472-3654, PMID20847933, PMCIDPMC2933860 [dostęp 2018-06-15].
  14. Lukasz P. Kozlowski, Proteome-pI: proteome isoelectric point database, „Nucleic Acids Research”, 45 (D1), 2017, D1112–D1116, DOI10.1093/nar/gkw978, ISSN 1362-4962, PMID27789699, PMCIDPMC5210655 [dostęp 2018-06-15].
  15. Karlheinz Drauz i inni, Amino Acids, [w:] Ullmann’s Encyclopedia of Industrial Chemistry, Weinheim: Wiley‐VCH, 2006, s. 48, DOI10.1002/14356007.a02_057 (ang.).

Media użyte na tej stronie