Anhydrazy węglanowe

Model struktury anhydrazy węglanowej. Jon cynku, będący jej grupą prostetyczną, pokazany jako szara kulka w środku centrum aktywnego.
Centrum aktywne ludzkiej anhydrazy węglanowej. W środku atom cynku otoczony przez histydyny (zielono-niebieskie) i grupę OH (biało-czerwona).

Anhydrazy węglanowe[1][2][3][4] (dehydratazy węglanowe[1][2][3][4], karboanhydrazy[1]; CA, z ang. carbonic anhydrases; EC 4.2.1.1) – enzymy zaliczane do grupy liaz[1], katalizujące odwracalną reakcję powstawania jonu wodorowęglanowego HCO3- z wody i dwutlenku węgla (CO2)[1][2]. Do anhydraz węglanowych należą enzymy rodzin α, β, γ, δ i ε, o na tyle różnej sekwencji aminokwasowej, że ich ewolucyjne pochodzenie uważane jest za niezależne.

Centrum aktywne enzymu stanowi kofaktor, którym jest atom cynku[1][2] (wyjątkowo – kadmu[5]), umieszczony w kieszeni utworzonej przez część białkową enzymu. Atom cynku skoordynowany jest przez trzy imidazolowe atomy azotu reszt histydynowych (His94, His96 i His119) oraz cząsteczkę wody. Proponowany mechanizm procesu katalitycznego zakłada jonizację wody z utworzeniem układu Zn-OH−, który nukleofilowo oddziałuje z atomem węgla z CO2, tworząc jon HCO3-.

Działanie anhydrazy węglanowej jest jedną z najszybciej przebiegających znanych reakcji enzymatycznych – w ciągu jednej sekundy cząsteczka tego enzymu może uwodnić 106 cząsteczek dwutlenku węgla. Reakcja z udziałem enzymu zachodzi prawie 107 razy szybciej niż ta sama reakcja bez enzymu[6].

Enzymy te występują powszechnie u ssaków[4]. Są obecne w erytrocytach (uczestnicząc w wydalaniu dwutlenku węgla przez płuca)[1][2][3][4], trzustce, komórkach okładzinowych błony śluzowej żołądka (biorąc udział w tworzeniu kwasu solnego), a także w nerkach (regulując pH moczu oraz równowagę kwasowo-zasadową organizmu)[1][2][4].

Przypisy

  1. ↑ a b c d e f g h Mała encyklopedia medycyny. Wyd. IV. T. I: A–G. Warszawa: PWN, 1988, s. 40–41. ISBN 83-01-08835-4.
  2. ↑ a b c d e f Wielka encyklopedia zdrowia. Wojciech Twardosz (red.). T. I: Ab–Az. Poznań: Wydawnictwo HORYZONT, 2002, s. 64. ISBN 83-89242-01-X.
  3. ↑ a b c Encyklopedia Biologia. Agnieszka Nawrot (red.). Kraków: Wydawnictwo GREG, s. 30. ISBN 978-83-7327-756-4.
  4. ↑ a b c d e Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 17, ISBN 978-83-01-16529-1.
  5. ↑ T.W. Lane i inni, Biochemistry: a cadmium enzyme from a marine diatom, „Nature”, 435 (7038), 2005, s. 42, DOI: 10.1038/435042a, PMID: 15875011 (ang.).
  6. ↑ Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206. ISBN 978-83-01-15811-8.

Media użyte na tej stronie

Carbonic anhydrase 1CA2.png
Ribbon diagram of human carbonic anhydrase II. Zinc ion visible at center.
Created using PyMOL (http://www.pymol.org) and GIMP.
Carbonic anhydrase 1CA2 active site.png

Closeup of active site of human carbonic anhydrase II, showing three histidine residues and hydroxide (red and white) coordinating zinc (gray).
Created using PyMOL (http://www.pymol.org) and GIMP.

Legend
 
Zinc ion