Chymotrypsyna
Chymotrypsynogen B1
Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1[1]) – proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.
Chymotrypsyna należy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łańcuchy peptydowe białek.
Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałęziony alifatyczny łańcuch boczny:
Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.
Mechanizm hydrolizy ukazuje zasady katalizy kowalencyjnej i katalizy kwasowo-zasadowej
Przypisy
Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Media użyte na tej stronie
Star of life.svg
The Star of Life, medical symbol used on some ambulances.
Star of Life was designed/created by a National Highway Traffic Safety Administration (US Gov) employee and is thus in the public domain.
Mechanism of peptide bond cleavage in a-chymotrypsin.svg
Autor: Hbf878, Licencja: CC0
Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin. Chymotrypsin preferentially cleaves C-terminally of large aromatic residues such as phenylalanine (left). The peptide backbone is colored dark red, the sidechains are shown in bright red. In the first step, the catalytic triade enhances the nucleophilicity of Ser159 which attacks the carbon atom of the peptide bond, leading to formation of a tetrahedral intermediate. In the next step, the amine leaves the tetrahedral intermediate, its leaving group quality enhanced by His57. During this step, the actual cleavage of the peptide bond takes place (shown by the green arrow). In the following step, a water molecule (blue), the nucleophilicity of which is again enhanced by His57 takes the amine's place. In the last step, serine leaves the tetrahedral intermediate and thereby the catalytic triad is regenerated.
Autor: Hbf878, Licencja: CC0
Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin. Chymotrypsin preferentially cleaves C-terminally of large aromatic residues such as phenylalanine (left). The peptide backbone is colored dark red, the sidechains are shown in bright red. In the first step, the catalytic triade enhances the nucleophilicity of Ser159 which attacks the carbon atom of the peptide bond, leading to formation of a tetrahedral intermediate. In the next step, the amine leaves the tetrahedral intermediate, its leaving group quality enhanced by His57. During this step, the actual cleavage of the peptide bond takes place (shown by the green arrow). In the following step, a water molecule (blue), the nucleophilicity of which is again enhanced by His57 takes the amine's place. In the last step, serine leaves the tetrahedral intermediate and thereby the catalytic triad is regenerated.