Cykl Calvina

Przebieg cyklu Calvina. Czerwone liczby oznaczają liczbę cząsteczek biorących udział w reakcji.

Cykl Calvina-Bensona-Basshama (CBB), Cykl Calvina-Bensona, cykl Calvina, redukcyjny cykl węgla, cykl C-3[1] cykl PCR (PCR – ang. Photosynthetic Carbon Reduction), redukcyjny szlak pentozofosforanowy – cykl biochemiczny który zachodzi w stromie chloroplastów oraz cytoplazmie niektórych bakterii, jest to drugi etap fotosyntezy określany jako faza bezpośrednio niezależna od światła lub faza ciemna fotosyntezy. W cyklu Calvina zostają zużyte produkty reakcji świetlnych fotosyntezy, ATP i NADPH, określane jako siła asymilacyjna, jednocześnie z dwutlenku węgla zostają wytworzone cukry proste w postaci heksoz. Sumaryczne równanie reakcji zachodzących w cyklu Calvina jest następujące:

6CO2 + 18ATP + 12 NADPH → C6H12O6 + 18ADP+ 18Pi + 12NADP+ + 6 H2O

W cyklu Calvina-Bensona wyróżnia się trzy fazy:

  • Faza karboksylacyjna, w której CO2 wiązany jest do rybulozo-1,5-bisfosforanu. W efekcie powstają dwie cząsteczki 3-fosfoglicerynianu
  • Faza redukcyjna, w której 3-fosfoglicerynian ulega przekształceniu do aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Związek ten może zostać przekształcony do heksoz.
  • Faza regeneracyjna, w której z cząsteczek aldehydu 3-fosfoglicerynowego zostaje odtworzony akceptor CO2 – rybulozo-1,5-bisfosforan.

Cykl został odkryty przez Melvina Calvina i Andrew Bensona(ang.) z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Berkeley, znaczący wkład miał również James Bassham(ang.). Za prace nad cyklem Melvin Calvin otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w 1961 roku.

Przebieg

Faza karboksylacyjna (karboksylacji)

Struktura RuBisCO. Podjednostki duże (L) w kolorze szarym, podjednostki małe (S) w kolorach niebieskim i pomarańczowym.

Rozpoczyna się od przyłączenia cząsteczki CO2 do 1,5-bisfosforybulozy (RuBP). Reakcja ta katalizowana jest przez enzym o nazwie karboksylaza 1,5-bisfosforybulozy, często określanym jako enzym RuBisCO (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) lub karboksydysmutaza[2]. Enzym ten działa stosunkowo wolno, liczba obrotów wynosi zaledwie 3 s-1. Aby zapewnić odpowiednio szybki przebieg reakcji karboksylacji organizmy fotosyntetyzujące wytwarzają znaczne ilości RuBisCO, enzym stanowi 15-50% białek rozpuszczalnych w liściu i jest prawdopodobnie najbardziej rozpowszechnionym białkiem w biosferze[3]. Karboksylaza RuBP obecna w chloroplastach składa się z 16 podjednostek, ośmiu małych (S) o masie 14 kDa i ośmiu dużych (L) o masie 55 kDa[4]. Centrum aktywne oraz miejsca regulatorowe znajdują się na podjednostce dużej[5], podjednostki małe zwiększają aktywność enzymu[6]. RuBisCO ulega aktywacji poprzez przyłączenie cząsteczki CO2 w miejscu regulatorowym. Cząsteczka ta nie bierze udziału w reakcji a jedynie wpływa na aktywność enzymu tworząc karbominian z grupą ε-aminową lizyny 201[7]. Utworzenie karbominianu katalizowane jest przez aktywazę RuBisCO[8]. Do przeprowadzenie reakcji karboksylacji konieczne jest również przyłączenie do enzymu jonu Mg2+[9], jon ten uczestniczy w przyłączeniu grupy ketonowej i położonej obok niej grupy hydroksylowej rybulozo-1,5-bisfosforanu. Związek ten po przyłączeniu do enzymu traci protony, a endiolowy produkt pośredni łączy się z cząsteczką CO2. W wyniku przyłączenia CO2 powstaje nietrwały produkt przejściowy 2-karboksy-3-keto-D-arabinitolo-1,5-bisfosforan. Ten β-kwas ulega uwodnieniu, a następnie rozpada się na dwie cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego (PGA)[10].

Faza redukcyjna (redukcji)

Faza redukcji składa się z dwóch reakcji w wyniku których zostaje wytworzony prosty cukier – fosfotrioza – aldehyd 3-fosfoglicerynowy. Powstały w fazie karboksylacyjnej 3-fosfoglicerynian (PGA) przy udziale ATP ulega fosforylacji do 1,3-bisfosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje kinaza fosfoglicerynowa. Produkt reakcji jest następnie redukowany, przy zużyciu NADPH, do aldehydu 3-fosfoglicerynowego (PGAL) przez dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Część powstałego aldehydu 3-fosfoglicerynowego przekształcana jest przez izomerazę fosfotriozową do fosfodihydroksyacetonu (DHAP). Oba, PGAL i DHAP, ulegają kondensacji w reakcji katalizowanej przez aldolazę. W efekcie zostaje wytworzona heksoza – 1,6-bisfosfofruktoza. Może ona być łatwo przekształcona w glukozę. Większość powstałych w fazie redukcji fosfotrioz nie jest przekształcana w glukozę lecz przechodzi do kolejnego etapu cyklu Calvina[11].

Faza regeneracyjna (regeneracji)

W tej fazie z aldehydu 3-fosfoglicerynowego i jego izomeru fosfodihydroksyacetonu odtwarzana jest w wyniku wielu reakcji chemicznych 1,5-bisfosforybuloza. Kluczowymi enzymami biorącymi udział w przekształcaniu węglowodanów są aldolaza i transketolaza[12]. Aldolaza katalizuje reakcję kondensacji aldolowej fosfodihydroksyacetonu z aldehydem. Po połączeniu obu cząsteczek powstaje fruktozo-1,6-bisfosforan. Po odłączeniu jednej z reszt fosforanowych powstaje fruktozo-6-fosforan[13]. Związek ten łatwo może zostać przekształcony w glukozo-6-fosforan lub glukozo-1-fosforan i posłużyć do syntezy skrobi. Jednak aby cykl Calvina mógł zachodzić konieczne jest wykorzystanie cześć fruktozo-6-fosforanu do odtworzenia rybulozo-1,5-bisfosforanu. Transketolaza jest enzymem zdolnym do przeniesienia jednostki dwuwęglowej z ketozy na aldozę. Jednostka ta jest pobierana z fruktozo-6-fosforanu i przyłączana do cząsteczki aldehydu 3-fosfoglicerynowego. W efekcie odłączenie jednostki dwuwęglowej powstaje erytrozo-4-fosforan, a z aldehydu powstaje pięciowęgolwy cukier – ksylulozo-5-fosforan. Związek ten przekształcany jest do rybulozo-5-fosforanu przez epimerazę fosfopentozową. Erytrozo-4-fosforan zostaje połączona z fosfodihydroksyacetonem w kolejnej reakcji katalizowanej przez aldolazę. Produktem reakcji jest cukier siedmioęglowy – sedoheptulozo-1,7-bisfosforan. Jest on dawcą kolejnej jednostki dwuwęglowej przenoszonej przez transketolazę na aldehyd 3-fosfoglicerynowy. Jednak przed przeniesieniem od sedoheptulozo-1,7-bisfosforanu odłączana jest reszta fosforanowa w pozycji 1[14]. Reakcję hydrolizy katalizuje fosfataza sedoheptulozo-1,7-bisfosforanowa. Produktami reakcji katalizowanej przez transketolazę są dwa cukry pięciowęglowe, rybozo-5-fosforan będący pozostałością siedmiowęglowego węglowodanu i ksylulozo-5-fosforan. Ten ostatni przekształcany jest przez izomerazę fosfopentozową do rybulozo-5-fosforanu. Ostatecznym produktem wymienionych reakcji jest więc zawsze pięciowęgolwy rybulozo-5-fosforan. W celu odtworzenia związku będącego akceptorem CO2 cukier zostaje ufosforylowany w pozycji 1 przez kinazę fosforybulozy. Podczas fosforylacji zostaje zużyta cząsteczka ATP, a produktem jest pierwszy związek cyklu – rybulozo-1,5-bisfosforan[11].

Pierwszy z kluczowych enzymów, aldolaza, przenosi jednostki trójwęglowe fosforanu dihydroksyacetonu dzięki wiązaniu grupy karbonylowej ketozy do ε-aminowej reszty lizyny, w centrum aktywnym enzymu. Połączenie z grupą aminową ma charakter zasady Schiffa. Do związanej ketozy przyłączany jest substrat aldozowy.

Reakcje katalizowane przez aldolazę i transketolazę są reakcjami odwracalnymi i mogą być wykorzystane w rozkładzie heksoz, co ma miejsce w cytozolu gdzie zachodzi szereg reakcji odwrotnych w stosunku do fazy regeneracji nazywanych szlakiem pentozofosforanowym[15].

Reakcje cyklu Calvina. Kolorem czerwonym podano nazwy enzymów katalizujących reakcje, kolorem niebieskim podano liczbę cząsteczek biorących udział w poszczególnych reakcjach.

W wyniku cyklu Calvina-Bensona zużywane są wytworzone w fazie jasnej ATP i NADPH, a ich energia magazynowana jest w postaci wiązań cukrów wytwarzanych w cyklu[11].

Reakcje fotooddychania

1 – rybulozo-1,5-bisfosforan, 2 – endiol, 3 – wodoronadtlenek, 4 – fosfoglikolan, 5 – 3-fosfoglicerynian.

Endiolowy produkt pośredni uczestniczący w reakcji katalizowanej przez RuBisCO może łączyć się nie tylko z CO2, lecz również z O2. W tym przypadku enzym wykazuje właściwości oksygenazy. Po przyłączeniu cząsteczki tlenu powstaje wodoronatlenkowy produkt pośredni przekształcany w jedną cząsteczkę fosfoglikolanu i jedną 3-fosfoglicerynianu[16]. Powstały 3-fosfoglicerynian może posłużyć do odtworzenia RuBP. Fosfoglikolan jest nieprzydatny w reakcjach cyklu Calvina jednak w szlaku metabolicznym określanym jako fotooddychanie jest częściowo odzyskiwany. W wyniku przekształcania w peroksysomach i mitochondriach na dwie cząsteczki fosfoglikolanu na cztery atomy węgla odzyskiwane jest trzy w postaci 3-fosfoglicerynianu powracającego do chloroplastów, jeden atom węgla jest tracony poprzez wydzielanie CO2 w mitochondriach[17]. Przy atmosferycznych stężeniach tlenu i dwutlenku węgla i temperaturze 25 °C stężenie obydwu związków biorących udział w reakcji wynosi odpowiednio 250 μM i 10 μM, dzięki czemu reakcja karboksylacji zachodzi czterokrotnie szybciej niż oksygenacja.

Regulacja cyklu Calvina

Zachodzenie cyklu umożliwiającego wytworzenie związków organicznych z CO2. W celu precyzyjnej koordynacji fazy świetlnej z reakcjami cyklu Calvina organizmy fotosyntetyzujące posiadają mechanizmy kontrolne. Enzymy cyklu są aktywowane w wyniku wzrostu pH stromy, wzrostu stężenia jonów Mg2+, NADPH oraz zredukowanej ferredoksyny[14].

Zmiany stężenia jonów i aktywaza RuBisCO

W wyniku zachodzenia fazy świetlnej fotosyntezy jony wodorowe ze stromy przenoszone są do wnętrza tylakoidów. Podniesienie pH stromy chloroplastów ułatwia powstawanie karbaminianu, który przyłączany jest do RuBisCO powodując aktywację enzymu[18]. Przenoszenie protonów przez błony tylakoidów wiąże się z powstawaniem różnicy potencjałów w poprzek błony. Jest ona częściowo kompensowana przez przepływ jonów Mg2+ z wnętrza tylakoidów do stromy. Jony magnezu są drugim składnikiem niezbędnym do przeprowadzenia reakcji przez karboksylazę RuBP[19][20].

Białko, aktywaza RuBisCO, odrywa od karboksylazy RuBP cząsteczkę rybulozo-1,5-bisfosforanu umożliwiając dostęp jonów Mg2+ oraz CO2 do centrum aktywnego RuBisCO. Aktywacja jednej cząsteczki RuBisCO przez aktywazę wiąże się z hydrolizą 50 cząsteczek ATP. U roślin zostały odnalezione dwie izoformy aktywazy RuBisCO o masach 42 i 46 kDa. Obie izoformy zdolne są do aktywowania karboksylazy RuBP i hydrolizy ATP, jednak większa z nich wykazuje niższą wydajność[21][22]. Regulacja aktywności karboksylazy RuBP przez światło związana jest ze zmianami aktywności dużej izoformy aktywazy RuBisCO[23][24].

Aktywacja RuBisCO wymaga wzajemnego dopasowania obu enzymów. Aktywaza RuBisCO nie jest w stanie aktywować karboksylazy w szpinaku lub Chlamydomonas, a aktywaza z tych gatunków nie wpływa na aktywność karboksylazy RuBP tytoniu[7].

Tioredoksyna

Tioredoksyna to niewielkie białko o masie 12 kDa obecne w stromie chloroplastów[25]. Białko zawiera sąsiadujące ze sobą reszty cysteiny, które mogą znajdować się w formie utlenionej tworząc mostek dwusiarczkowy lub w formie zredukowanej, tiolowe[26]. Chociaż sama tioredoksyna nie jest enzymem cyklu Calvina może ona służyć jako reduktor dla enzymów cyklu[27]. Jedynie zredukowane formy enzymów wykazują aktywność. Aktywacja, następuje na świetle, na skutek przeniesienia elektronów z ferredoksyny na tioredoksynę w reakcji katalizowanej przez reduktazę ferredoksyna-tioredoksyna co prowadzi do zerwania mostku dwusiarczkowego, i następnie na enzymy katalizujące reakcje asymilacji CO2[28].

Tworzenie kompleksów enzymów

W ciemności enzymy cyklu ulegają dezaktywacji. Odbywa się to poprzez połączenie kinazy fosforybulozy i dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego za pośrednictwem niewielkiego białka określanego jako CP12[29]. Kompleks złożony z dwóch enzymów i białka CP12 nie wykazuje aktywności[30]. Rozpad kompleksu następuje po zredukowaniu kinazy fosforybulozy przez tioredoksynę i przyłączenie NADPH do nieaktywnego kompleksu. Do rozdzielenie enzymów dochodzi na świetle gdy stężenie NADPH w stromie wzrasta na skutek zachodzenia reakcji fazy świetlnej[31].

Magazynowanie produktów cyklu

Węglowodany gromadzone są w organizmach roślin głównie w postaci skrobi i sacharozy. Cząsteczki skrobi mogą być syntetyzowane bezpośrednio w chloroplastach z glukozy, która ulega aktywacji poprzez przyłączenie cząsteczki ATP, co prowadzi do powstania ADP-glukozy[32].

Sacharoza wytwarzana jest w cytozolu. Do syntezy cząsteczki sacharozy wykorzystywany jest fruktozo-6-fosforan i UDP-glukoza. Reakcję przeprowadza syntaza sacharozo-6-fosforanowa. Pomimo możliwości wytworzenia heksoz w chloroplastach, zarówno fruktozo-6-fosforan, jak i glukozo muszą być syntetyzowane w cylozolu, ponieważ w błonach chloroplastów nie ma przenośników dla fosforanów heksoz. Z chloroplastów do cytozolu dostarczane są trizofosforany[33], służące następnie do syntezy obu niezbędnych heksoz. Zaletą wykorzystania sacharazy jako cukru zapasowego jest jego dobra rozpuszczalność i związana z tym łatwość przenoszenia pomiędzy organami rośliny.

Ewolucja

Cykl Calvina zachodzi w chloroplastach, jednak tylko jeden z enzymów kodowany jest przez genom chloroplastowy. Pozostałe enzymy cyklu kodowane są przez genom jądrowy. Może być to wynikiem ewolucji genomu jądrowego[34], istnieją jednak dowody, że geny chloroplastowe mogły zostać przeniesione do genomu jądrowego[35].

Historia badań

Badania mechanizmów fotosyntetycznej asymilacji CO2 rozpoczął Samuel Ruben w roku 1939, stosując początkowo izotop węgla 11C[36][37]. Badania ułatwiło odkrycie przez Rubena i Martina Kamena izotopu węgla 14C[38]. Jednak nagła śmierć Samuela Rubena spowodowała przerwanie badań w roku 1943. Zostały one wznowione w roku 1945 przez Earnesta O. Lawrence'a kierującego University of California Radiation Laboratory, który powierzył Melvinowi Calvinowi zadanie stworzenie grupy zajmującej się badaniami chemicznymi i biochemicznymi przy użyciu radioizotopów. Do kierowania podgrupą badającą fotosyntezę został wyznaczony Andrew Benson[39]. Po zakończeniu II wojny światowej do grupy badającej przebieg fotosyntezy dołączył James A. Bassham[40].

Badania nad asymilacją węgla prowadzona przy użyciu znakowanego 14CO2, który podawano kulturom roślin lub glonom. Następnie związki powstające podczas fotosyntezy rozdzielano przy pomocy dwukierunkowej chromatografii bibułowej i identyfikowano powstające związki pośrednie[40]. Początkowo pojawienie się znakowanego izotopu węgla obserwowano głównie w czterowęglowych kwasach dwukarboksylowych, jabłczanie i bursztynianie. Pierwsza próba wyjaśnienia fotosyntetycznej asymilacji węgla zakładała dwie reakcje karboksylacji prowadzące do wytworzenia kwasów dwukarboksylowych. Rozpad tych kwasów na komponenty dwuwęglowe miał dostarczać substratów do pierwszej reakcji karboksylacji[41]. Dalsze badania wykazały, że pierwszym produktem fotosyntezy jest związek trzywęglowy, fosfoglicerynian, a do jego powstania konieczny jest pięciowęglowy akceptor CO2 w postaci RuBP[42][43]. Udział enzymów w karboksylacji RuBP wykazano po raz pierwszy w roku 1954, określając enzym uczestniczący w reakcji jako kaboksydysmutazę[44]. Zestaw enzymów biorących udział w redukcyjnym cyklu węgla został opublikowany przez zespół Calvina w roku 1962[45]. W roku 1961 Melvin Calvin za badania nad asymilacją dwutlenku węgla u roślin otrzymał Nagrodę Nobla[46].

Dalsze badania doprowadziły do poznania mechanizmów regulacji cyklu Calvina. W roku 1985 został opisany uniwersalny regulator aktywności enzymu RuBisCO – aktywaza RuBisCO[47].

Zobacz też

Przypisy

  1. ↑ Stanisław Lewak: Fizjologia roślin : wprowadzenie. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2009, s. 84. ISBN 978-83-01-15969-6.
  2. ↑ Tabita F. R.. Microbial ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase: A different perspective. „Photosynthesis Research”. 60, s. 1-28, 1999. 
  3. ↑ Simova-Stoilova L., Stoyanova Z. , Demirevska-Kepova K.. ONTOGENIC CHANGES IN LEAF PIGMENTS, TOTAL SOLUBLE PROTEIN AND RUBISCO IN TWO BARLEY VARIETIES IN RELATION TO YIELD. „BULG. J. PLANT PHYSIOL.”. 27 (1-2), s. 15–24, 2001. 
  4. ↑ Spreitzer R. J.. Questions about the complexity of chloroplast ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase. „Photosynthesis Research”. 60, s. 29-42, 1999. 
  5. ↑ Kobayashi H., Takabe T., Nishimura M., Akazawa T. Role of the large and small subunits of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase in the activation by CO2 and Mg2+.. „Journal of biochemistry”. 4 (85), s. 923–30, kwiecień 1979. PMID: 37245. 
  6. ↑ Spreitzer RJ. Role of the small subunit in ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase.. „Archives of biochemistry and biophysics”. 2 (414), s. 141–9, czerwiec 2003. PMID: 12781765. 
  7. ↑ a b Ott CM., Smith BD., Portis AR., Spreitzer RJ. Activase region on chloroplast ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase. Nonconservative substitution in the large subunit alters species specificity of protein interaction.. „The Journal of biological chemistry”. 34 (275), s. 26241–4, sierpień 2000. DOI: 10.1074/jbc.M004580200. PMID: 10858441. 
  8. ↑ Salvucci M. E. , Ogren W. L.. The mechanism of Rubisco activase: Insights from studies of the properties and structure of the enzyme. „Photosynthesis Research”. 47, s. 1-11, 1996. 
  9. ↑ Parry MA., Andralojc PJ., Mitchell RA., Madgwick PJ., Keys AJ. Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation.. „Journal of experimental botany”. 386 (54), s. 1321–33, maj 2003. PMID: 12709478. 
  10. ↑ Pierce J., Tolbert NE., Barker R. Interaction of ribulosebisphosphate carboxylase/oxygenase with transition-state analogues.. „Biochemistry”. 5 (19), s. 934–42, marzec 1980. PMID: 7356969. 
  11. ↑ a b c Lincoln Taiz, Eduardo Zeiger: Plant physiology. Sunderland, MA: Sinauer Associates, 2006, s. 145-169. ISBN 978-0-87893-856-8.
  12. ↑ Raines CA. The Calvin cycle revisited.. „Photosynthesis research”. 1 (75), s. 1–10, 2003. DOI: 10.1023/A:1022421515027. PMID: 16245089. 
  13. ↑ Marques IA., Ford DM., Muschinek G., Anderson LE. Photosynthetic carbon metabolism in isolated pea chloroplasts: metabolite levels and enzyme activities.. „Archives of biochemistry and biophysics”. 2 (252), s. 458–66, luty 1987. PMID: 3813547. 
  14. ↑ a b Wolosiuk RA., Ballicora MA., Hagelin K. The reductive pentose phosphate cycle for photosynthetic CO2 assimilation: enzyme modulation.. „The FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology”. 8 (7), s. 622–37, maj 1993. PMID: 8500687. 
  15. ↑ Kruger NJ., von Schaewen A. The oxidative pentose phosphate pathway: structure and organisation.. „Current opinion in plant biology”. 3 (6), s. 236–46, czerwiec 2003. PMID: 12753973. 
  16. ↑ Wingler A., Lea PJ., Quick WP., Leegood RC. Photorespiration: metabolic pathways and their role in stress protection.. „Philosophical transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological sciences”. 1402 (355), s. 1517–29, październik 2000. DOI: 10.1098/rstb.2000.0712. PMID: 11128005. 
  17. ↑ Leegood R. C., Lea P. J., Adcock M. D., Hlusler R. E.. The regulation and control of photorespiration. „J. Exp. Bot.”. 46, s. 1397-14 14., 1995. 
  18. ↑ Gutteridge S.. Limitations of the primary events of CO2 fixation in photosynthetic organisms: the structure and mechanism of rubisco. „Biochem Biophys Acta.”. 1015, s. 1–14, 1990. 
  19. ↑ Whitman WB., Martin MN., Tabita FR. Activation and regulation of ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase in the absence of small subunits.. „The Journal of biological chemistry”. 20 (254), s. 10184–9, październik 1979. PMID: 114521. 
  20. ↑ Liang C., Xiao W., Hao H., Xiaoqing L., Chao L., Lei Z., Fashui H. Effect of Mg2+ on the structure and function of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase.. „Biological trace element research”. 3 (121), s. 249–57, marzec 2008. DOI: 10.1007/s12011-007-8050-2. PMID: 17968513. 
  21. ↑ Kallis RP., Ewy RG., Portis AR. Alteration of the adenine nucleotide response and increased Rubisco activation activity of Arabidopsis rubisco activase by site-directed mutagenesis.. „Plant physiology”. 3 (123), s. 1077–86, lipiec 2000. PMID: 10889257. 
  22. ↑ Portis AR., Li C., Wang D., Salvucci ME. Regulation of Rubisco activase and its interaction with Rubisco.. „Journal of experimental botany”. 7 (59), s. 1597–604, 2008. DOI: 10.1093/jxb/erm240. PMID: 18048372. 
  23. ↑ Zhang N., Kallis RP., Ewy RG., Portis AR. Light modulation of Rubisco in Arabidopsis requires a capacity for redox regulation of the larger Rubisco activase isoform.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 5 (99), s. 3330–4, marzec 2002. DOI: 10.1073/pnas.042529999. PMID: 11854454. 
  24. ↑ Zhang N., Portis AR. Mechanism of light regulation of Rubisco: a specific role for the larger Rubisco activase isoform involving reductive activation by thioredoxin-f.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 16 (96), s. 9438–43, sierpień 1999. PMID: 10430961. 
  25. ↑ Lemaire SD., Michelet L., Zaffagnini M., Massot V., Issakidis-Bourguet E. Thioredoxins in chloroplasts.. „Current genetics”. 6 (51), s. 343–65, czerwiec 2007. DOI: 10.1007/s00294-007-0128-z. PMID: 17431629. 
  26. ↑ Schurmann P., Jacquot JP. PLANT THIOREDOXIN SYSTEMS REVISITED.. „Annual review of plant physiology and plant molecular biology”, s. 371–400, czerwiec 2000. DOI: 10.1146/annurev.arplant.51.1.371. PMID: 15012197. 
  27. ↑ Trost P., Fermani S., Marri L., Zaffagnini M., Falini G., Scagliarini S., Pupillo P., Sparla F. Thioredoxin-dependent regulation of photosynthetic glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: autonomous vs. CP12-dependent mechanisms.. „Photosynthesis research”. 2-3 (89), s. 263–75, wrzesień 2006. DOI: 10.1007/s11120-006-9099-z. PMID: 17031544. 
  28. ↑ Schürmann P., Buchanan BB. The ferredoxin/thioredoxin system of oxygenic photosynthesis.. „Antioxidants & redox signaling”. 7 (10), s. 1235–74, lipiec 2008. DOI: 10.1089/ars.2007.1931. PMID: 18377232. 
  29. ↑ Graciet E., Lebreton S., Gontero B. Emergence of new regulatory mechanisms in the Benson-Calvin pathway via protein-protein interactions: a glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase/CP12/phosphoribulokinase complex.. „Journal of experimental botany”. 400 (55), s. 1245–54, maj 2004. DOI: 10.1093/jxb/erh107. PMID: 15047759. 
  30. ↑ Howard TP., Metodiev M., Lloyd JC., Raines CA. Thioredoxin-mediated reversible dissociation of a stromal multiprotein complex in response to changes in light availability.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 10 (105), s. 4056–61, marzec 2008. DOI: 10.1073/pnas.0710518105. PMID: 18322016. 
  31. ↑ Wedel N., Soll J. Evolutionary conserved light regulation of Calvin cycle activity by NADPH-mediated reversible phosphoribulokinase/CP12/ glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase complex dissociation.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 16 (95), s. 9699–704, sierpień 1998. PMID: 9689144. 
  32. ↑ Kang GZ., Wang YH., Guo TC., Zhu YJ., Guan CY. [Key enzymes in starch synthesis in plants]. „Yi chuan = Hereditas / Zhongguo yi chuan xue hui bian ji”. 1 (28), s. 110–6, styczeń 2006. PMID: 16469726. 
  33. ↑ Neuhaus HE., Wagner R. Solute pores, ion channels, and metabolite transporters in the outer and inner envelope membranes of higher plant plastids.. „Biochimica et biophysica acta”. 1-2 (1465), s. 307–23, maj 2000. PMID: 10748262. 
  34. ↑ Weeden NF. Genetic and biochemical implications of the endosymbiotic origin of the chloroplast.. „Journal of molecular evolution”. 3 (17), s. 133–9, 1981. PMID: 7265265. 
  35. ↑ Baldauf SL., Palmer JD. Evolutionary transfer of the chloroplast tufA gene to the nucleus.. „Nature”. 6263 (344), s. 262–5, marzec 1990. DOI: 10.1038/344262a0. PMID: 2314461. 
  36. ↑ Ruben S. , Kamen M. D. , Hassid W. Z. , Devault D. C.. PHOTOSYNTHESIS WITH RADIO-CARBON. „Science”. 90 (2346), s. 570 – 571, 1939. DOI: 10.1126/science.90.2346.570. 
  37. ↑ Pennazio S. Photosynthesis: a short history of some modern experimental approaches.. „Rivista di biologia”. 1 (96), s. 73–86, 2003. PMID: 12852175. 
  38. ↑ Ruben S., Kamen M. D.. Long-Lived Radioactive Carbon: C14. „Physical Review”. 59 (4), s. 349-354, 1941. DOI: 10.1103/PhysRev.59.349. 
  39. ↑ Benson AA. Following the path of carbon in photosynthesis: a personal story.. „Photosynthesis research”. 1-3 (73), s. 29–49, 2002. DOI: 10.1023/A:1020427619771. PMID: 16245101. 
  40. ↑ a b Bassham JA. Mapping the carbon reduction cycle: a personal retrospective.. „Photosynthesis research”. 1-3 (76), s. 35–52, 2003. DOI: 10.1023/A:1024929725022. PMID: 16228564. 
  41. ↑ CALVIN M., BENSON A. A.. The Path of Carbon in Photosynthesis. „Science”. 107 (2784), s. 476 – 480, 1948. 
  42. ↑ Bassham J. A. , Benson A. A. , Kay L.D. , Harris A. Z. , Wilson A. T. , Calvin M.. The Path of Carbon in Photosynthesis. XXI. The Cyclic Regeneration of Carbon Dioxide Acceptor. „J. Am. Chem. Soc.”. 76 (7), s. 1760–1770, 1954. DOI: 10.1021/ja01636a012. 
  43. ↑ Bassham J. A. , Shibata K. , Steenberg K. , Bourdon J. , Calvin M.. The Photosynthetic Cycle and Respiration: Light-dark Transients. „J. Am. Chem. Soc.”. 78 (16), s. 4120–4124, 1956. DOI: 10.1021/ja01597a071. 
  44. ↑ ENZYMATIC CARBOXYLATION OF RIBULOSE DIPHOSPHATE. „J. Am. Chem. Soc.”. 76 (13), s. 3610–3611, 1954. Quayle J. R. , Fuller R. C. , Benson A. A. , Calvin M.. DOI: 10.1021/ja01642a089. 
  45. ↑ Calvin M., Bassham J. A.: The Photosynthesis of Carbon Compounds. New York: W. A. Benjamin, Inc., 1962.
  46. ↑ Nobel Lecture (ang.). nobelprize.org. [dostęp 2009-04-06].
  47. ↑ Salvucci M.E. , Portis Jr. A. R., Ogren W.L.. A soluble chloroplast protein catalyzes ribulosebisphosphate carboxylase/oxygenase activation in vivo. „Photosynthesis Research”. 7 (2), s. 193-201, 1985. DOI: 10.1007/BF00037012. 

Bibliografia

  • Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak, Halina Gabryś: Fizjologia roślin. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2002. ISBN 83-01-13753-3.

Media użyte na tej stronie

Rubisco.png
Spacefilling structure of RuBisCO created using Rasmol and the 8RUC file from the Protein Data Bank.
Cykl calvina.svg
Autor: Autor nie został podany w rozpoznawalny automatycznie sposób. Założono, że to Pisum (w oparciu o szablon praw autorskich)., Licencja: CC BY-SA 4.0
Schemat obrazujący przebieg fazy ciemnej fotosyntezy. Cykl Calvina-Bensona
Cykl Calvina.svg
Cykl Calvina. Na podstawie Calvinzyklus.svg Autora Lanzi.
RuBisCO reaction O2.svg
Autor: Yikrazuul, Licencja: CC BY-SA 3.0
RuBisCO reaction with oxygen (O2), starting the photorespiration pathway