Dehydrogenaza glutaminianowa

Kwas L-glutaminowy
Kwas α-ketoglutarowy

Dehydrogenaza glutaminianowa, GDH[1] – enzym z grupy dehydrogenaz katalizujący reakcję przekształcenia L-glutaminianu w α-ketoglutaran i jon amonowy (rozpatrywany zwykle jako amoniak + jon wodorowy) lub reakcję odwrotną, w zależności od organizmu, środowiska i występujących stresów. Występuje w większości mikroorganizmów oraz w mitochondriach eukariontów, w tym roślin i zwierząt.

Kofaktory

Kofaktorem dehydrogenazy glutaminianowej jest NAD+ lub NADP+[2]. W zależności od kofaktora enzym dzieli się na trzy klasy[3]:

  • EC 1.4.1.2: L-glutaminian + H2O + NAD+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NADH + H+
  • EC 1.4.1.3: L-glutaminian + H2O + NAD(P)+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NAD(P)H + H+
  • EC 1.4.1.4: L-glutaminian + H2O + NADP+ ⇌ α-ketoglutaran + NH3 + NADPH + H+

Przypisy

  1. ↑ Jolanta M. Dzik: Praktikum z enzymologii. Warszawa: Wydawnictwo: SGGW, 2013, s. 18. ISBN 978-83-7583-501-4.
  2. ↑ Grabowska A, Nowicki M, Kwinta J. Glutamate dehydrogenase of the germinating triticale seeds: gene expression, activity distribution and kinetic characteristics. „Acta Phys. Plant.”. 33 (5), s. 1981-1990, 2011. DOI: 10.1007/s11738-011-0801-1. 
  3. ↑ Enzyme Nomenclature. EC 1.4. Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC–IUBMB). [dostęp 2011-09-28].

Media użyte na tej stronie

Alpha-ketoglutaric acid.png
chemical structure of Alpha-ketoglutaric_acid
L-Glutaminsäure - L-Glutamic acid.svg
Structure of L-glutamic acid