Dysmutaza ponadtlenkowa

Ten artykuł od 2007-10 wymaga zweryfikowania podanych informacji. Należy podać wiarygodne źródła, najlepiej w formie przypisów bibliograficznych. Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte. Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu. Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.

Mn-SOD

Centrum aktywne SOD

Dysmutaza ponadtlenkowa (SOD z ang. SuperOxide Dismutase, E.C. 1.15.1.1) – enzym z grupy oksydoreduktaz katalizujący dysmutację anionorodnika ponadtlenkowego.

Dysmutaza ponadtlenkowa została wyizolowana w 1939 roku z erytrocytów wołu, a największa jego zawartość jest w komórkach wątroby. Jest pierwszym odkrytym enzymem którego substratem jest wolny rodnik. Enzym ten jest metaloproteiną. Składa się z części białkowej (apoenzym) oraz katalitycznej grupy prostetycznej w formie atomu metalu pełniącej funkcję centrum aktywnego.

W komórkach ludzkich występują trzy izoformy dysmutaz ponadtlenkowych:

• cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1 o masie cząsteczkowej 32 kDa, chromosom 21q22,
• mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2, o masie cząsteczkowej 96 kDa, chromosom 6q25,
• wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3, o masie cząsteczkowej 135 kDa, chromosom 4q21.

EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym. W odróżnieniu od pozostałych izoform może być wydalana na zewnątrz, a jej umiejscowienie komórkowe to błona komórkowa i macierz międzykomórkowa.

Jest ona strukturą tetrameryczną z elementami sacharydowymi, i jest odporna na działanie mocznika i wysokich temperatur oraz wiąże heparynę w odróżnieniu od dwóch pozostałych izoform dysmutaz ponadtlenkowych. SOD-1 i SOD-2 nie posiadają w swojej budowie cukrów, a SOD-1 jest homodimerem, pozostałe dwie formy to homotetramer

SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.

Podstawienie seryny przez 3-Metyloamino-L-alaninę (aminokwas niebiałkowy) zmienia strukturę SOD-1, co może skutkować degeneracją neuronów i rozwojem stwardnienia zanikowego boczne zachodniego Pacyfiku^[1]

Przypisy