Fosfofruktokinaza I

Fosfofruktokinaza I (EC 2.7.1.11), w skrócie PFK-1, jest enzymem z klasy transferaz. Bierze udział w glikolizie. Przy pomocy ATP dokonuje nieodwracalnej fosforylacji fruktozo-6-fosforanu, tworząc fruktozo-1,6-bisfosforan oraz ADP.

Struktura czwartorzędowa fosfofruktokinazy I

Reakcja^[1]

+ ATP + ADP

Aktywna biologicznie fosfofruktokinaza I występuje pod postacią tetrameru. Posiada ona dwa izozymy:

Istnieje 5 kombinacji organizacji tych izozymów, tzn. istnieje 5 form tetramerów: M₄, M₃L, M₂L₂, ML₃ oraz L₄. Forma M₄ występuje w mięśniach, L₄.

U ludzi, występują trzy izozymy^[3]:

W każdej z tkanek różna jest ekspresja tych izozymów.

Reakcja katalizowana przez fosfofruktokinazę I jest najważniejszym punktem kontrolnym w glikolizie. Istnieją różne sposoby jej regulacji:

ATP - enzym jest allosterycznie hamowany przez ATP,
AMP - duże ilości AMP aktywują fosfofruktokinazę I,
cytrynian - duża jego ilość sygnalizuje, że ilość intermediatów cyklu kwasy cytrynowego jest duża, przez co dalszy rozkład glukozy nie jest potrzebny,
fruktozo-2,6-bisfosforan - stymuluje przebieg glikolizy,
Jony H⁺ - Fosfofruktokinaza jest hamowana przez jony wodorowe, tak więc szybkość glikolizy maleje wraz ze spadkiem pH. Zapobiega to nadmiernemu tworzeniu mleczanu w warunkach beztlenowych.

↑ KEGG Reaction: R00756 [1]
↑ Isozymes of human phosphofructokinase: Identification and subunit structural characterization of a new system [2]
↑ Assignment of the human gene for liver-type 6-phosphofructokinase isozyme (PFKL) to chromosome 21 by using somatic cell hybrids and monoclonal anti-L antibody [3]

Metabolizm węglowodanów. W: B.D.Hames, N.M.Hooper: Krótkie wykłady. Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007 (wydanie drugie); strona 325-326