Helisa alfa
Boczny widok na α helisę
Helisa alfa – struktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm.
Tego rodzaju α heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.
Media użyte na tej stronie
Alpha helix neg60 neg45 sideview.png
Autor: Autor nie został podany w rozpoznawalny automatycznie sposób. Założono, że to WillowW (w oparciu o szablon praw autorskich)., Licencja: CC-BY-SA-3.0
Close-up sideview of a "stick" model of an alpha helix of poly-alanine using the dihedral angles φ=-60° and ψ=-45° and the Engh&Huber bond geometry. Two hydrogen bonds are highlighted in magenta; the O-H distance is 2.08 Å (208 pm). The PDB file was made by me on 18 October 2006 using my own software and visualized by me using MOLMOL. I release this image under the GFDL.
Autor: Autor nie został podany w rozpoznawalny automatycznie sposób. Założono, że to WillowW (w oparciu o szablon praw autorskich)., Licencja: CC-BY-SA-3.0
Close-up sideview of a "stick" model of an alpha helix of poly-alanine using the dihedral angles φ=-60° and ψ=-45° and the Engh&Huber bond geometry. Two hydrogen bonds are highlighted in magenta; the O-H distance is 2.08 Å (208 pm). The PDB file was made by me on 18 October 2006 using my own software and visualized by me using MOLMOL. I release this image under the GFDL.