Helisa pi

Widok boczny helisy pi utworzonej przez reszty L-alaniny. Dwa wiązania wodorowe definiujące strukturę są przedstawione na różowo

Helisa pi (helisa π, helisa 4.416[1]) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku[2][3]. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi oraz w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami oraz [1].

Stabilność

Stabilność helisy pi może być niższa, niż helisy alfa, ze względu na trzy główne czynniki: kąty dwuścienne pierwotnie postulowane dla helisy π znajdują się na granicy obszaru stabilności na wykresie Ramachandrana; odległość między łańcuchami znajdującymi się na przeciwległych ścianach helisy wyklucza występowanie stabilizujących oddziaływań van der Waalsa; struktura opiera się na odpowiednim ułożeniu czterech reszt aminokwasów w przestrzeni, by uzyskać stabilizujące wiązanie wodorowe między resztami oraz [1].

Z drugiej strony łańcuchy boczne reszt aminokwasowych znajdują się bliżej siebie niż w przypadku helisy alfa lub 310, więc – jeśli występuje oddziaływanie między grupami bocznymi (oddziaływania van der Waalsa, oddziaływania warstwowe(ang.), oddziaływania elektrostatyczne) – to wpływ energetyczny tych oddziaływań może stabilizować helisę π[4].

Występowanie w strukturach eksperymentalnych

Do ok. 2002 roku helisa π była uznawana za niestabilną i rzadką, lecz późniejsze badania wykazały, że nawet 11% białek (104 z 936 białek zawartych w bazie Protein Data Bank) może zawierać fragmenty ustrukturyzowane w helisę π. Te same badania wskazują jednak, że fragmenty te stanowią niewielki odsetek struktury białka, gdyż jedynie 0,3% reszt aminokwasowych tych białek jest zaangażowanych w tworzenie helisy pi[4].

Poniżej wymieniono niektóre przykłady związków zawierających strukturę helisy π:

  • poli(asparaginian β-fenetylu) w temperaturze powyżej 140 °C – przejście fazowe z helisy α w helisę π zaobserwowane po raz pierwszy w 1982 roku[5],
  • katalaza wyekstrahowana z grzyba gatunku Penicillium vitale[6] – pierwszy przykład (z 1985) zaobserwowania helisy π w białku[7], ponad 30 lat po pracach teoretycznych postulujących jej istnienie,
  • okolice miejsca aktywnego B enzymu fumarazy C wyekstrahowanego z bakterii Escherichia coli[8],
  • bakteryjny homolog transportera Na+
    /Cl−
    -zależnego neuroprzekaźnika – zawiera osiem fragmentów złożonych w helisę π[9].

Znaczenie

Helisa π może powstawać w wyniku mutacji prowadzącej do dodania jednej reszty aminokwasowej do struktury helisy α. Negatywny wpływ destabilizacji struktury jest w związkach występujących w przyrodzie równoważony zyskami funkcjonalnymi białka – badania pokazują, że struktura helisy π występuje częściej w pobliżu miejsc aktywnych w białkach[9].

Przypisy

  1. ↑ a b c Todd M. Weaver, The π-helix translates structure into function, „Protein Science”, 9 (1), 2008, s. 201–206, DOI: 10.1110/ps.9.1.201, PMID: 10739264, PMCID: PMC2144447 (ang.).
  2. ↑ Barbara W. Low, R.B. Baybutt, The π helix – a hydrogen bonded configuration of the polypeptide chain, „Journal of the American Chemical Society”, 74 (22), 1952, s. 5806–5807, DOI: 10.1021/ja01142a539 (ang.).
  3. ↑ Jerry Donohue, Hydrogen Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 39 (6), 1953, s. 470–478, DOI: 10.1073/pnas.39.6.470, PMID: 16589292, PMCID: PMC1063809 (ang.).
  4. ↑ a b M.N. Fodje, S. Al-Karadaghi, Occurrence, conformational features and amino acid propensities for the π-helix, „Protein Engineering, Design and Selection”, 15 (5), 2002, s. 353–358, DOI: 10.1093/protein/15.5.353 (ang.).
  5. ↑ Masamitsu Nagao i inni, Side-chain relaxation behavior of racemic mixtures of α-helical polypeptides having phenyl groups at the end of the side chains, „Polymer Bulletin”, 9 (1–3), 1983, DOI: 10.1007/BF00275561 (ang.).
  6. ↑ B.K. Vainshtein i inni, Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 Å resolution, „Journal of Molecular Biology”, 188 (1), 1986, s. 49–61, DOI: 10.1016/0022-2836(86)90479-1 (ang.).
  7. ↑ D.J. Barlow, J.M. Thornton, Helix geometry in proteins, „Journal of Molecular Biology”, 201 (3), 1988, s. 601–619, DOI: 10.1016/0022-2836(88)90641-9 (ang.).
  8. ↑ Todd Weaver, Leonard Banaszak, Crystallographic Studies of the Catalytic and a Second Site in Fumarase C from Escherichia coli, „Biochemistry”, 35 (44), 1996, s. 13955–13965, DOI: 10.1021/bi9614702 (ang.).
  9. ↑ a b Richard B. Cooley, Daniel J. Arp, P. Andrew Karplus, Evolutionary Origin of a Secondary Structure: π-Helices as Cryptic but Widespread Insertional Variations of α-Helices That Enhance Protein Functionality, „Journal of Molecular Biology”, 404 (2), 2010, s. 232–246, DOI: 10.1016/j.jmb.2010.09.034, PMID: 20888342, PMCID: PMC2981643 (ang.).

Media użyte na tej stronie

Pi helix neg55 neg70 sideview.png
Autor: Autor nie został podany w rozpoznawalny automatycznie sposób. Założono, że to WillowW (w oparciu o szablon praw autorskich)., Licencja: CC-BY-SA-3.0
Close-up sideview of a "stick" model of a pi helix of poly-alanine using the dihedral angles φ=-55° and ψ=-70° and the Engh&Huber bond geometry. Two hydrogen bonds are highlighted in magenta; the O-H distance is 1.65 Å (165 pm). The PDB file was made by me on 18 October 2006 using my own software and visualized by me using MOLMOL. I release this image under the GFDL.