Nitrogenaza

Model nitrogenazy. Kolor czerwony i niebieski – łańcuchy α i β białka FeMo; kolor zielony – cząsteczki białka żelazowego[1]
Kofaktor FeMo

Nitrogenazaenzym bakteryjny związany z asymilacją azotu. Jest to białko złożone zawierające centrum żelazowo-siarkowe i molibden[2], rzadziej wanad[3]. Jest zbudowana z dwóch typów jednostek białkowych. Jednostka większa, tzw. białko FeMo, składa się z 4 łańcuchów polipeptydowych w układzie α2β2 i zawiera kofaktor FeMo (z atomami żelaza i molibdenu). Po jej przeciwnych stronach przyłączone są 2 mniejsze białka żelazowe[1].

Katalizuje reakcję[1]:

N2 + 8H+ + 8e + 16ATP → 2NH3+ 16ADP + H2 + 16Pi

Przypisy

  1. a b c RY. Igarashi, LC. Seefeldt. Nitrogen fixation: the mechanism of the Mo-dependent nitrogenase. „Crit Rev Biochem Mol Biol”. 38 (4), s. 351-384, 2003. DOI: 10.1080/10409230391036766. PMID: 14551236. 
  2. WG. Zumft, LE. Mortenson. The nitrogen-fixing complex of bacteria. „Biochim Biophys Acta”. 416 (1), s. 1-52, 1975. DOI: 10.1016/0304-4173(75)90012-9. PMID: 164247. 
  3. Robson, Robert L., Eady, Robert R., Richardson, Toby H., Miller, Richard W. i inni. The alternative nitrogenase of Azotobacter chroococcum is a vanadium enzyme. „Nature”. 322 (6077), s. 388-390, 1986. DOI: 10.1038/322388a0. 

Media użyte na tej stronie

Nitrogenase.png
Autor: Jjsjjsjjs, Licencja: CC BY-SA 3.0
Structure of nitrogenase created with PyMol
FeMoco cluster.svg
structure of Fe-Mo cofactor in nitrogenase