Papaina

Papaina (EC 3.4.22.2[1]) – enzym z podklasy proteaz o niskiej specyficzności substratowej (proteoliza zachodzi niezależnie od tego jakie aminokwasy sąsiadują z wiązaniem peptydowym)[2] otrzymywany z mleczka zielonych owoców i liści melonowca właściwego[3] (od którego łacińskiej nazwy gatunkowej pochodzi nazwa papainy).

Jest to substancja podobna do ludzkiej pepsyny. Uczestniczy w rozkładzie białek. Łańcuch papainy zbudowany jest z 212 reszt aminokwasowych, stabilizowany jest 4 mostkami dwusiarczkowymi (-S-S-) i tworzy dwie domeny podobnie jak insulina. Do osiągnięcia pełni aktywności enzymatycznej papaina musi mieć wolną grupę -SH i lekko kwaśne środowisko.

Jest składnikiem sosów nadających kruchość potrawom mięsnym[2], soli zmiękczającej mięso[4] oraz produktów kosmetycznych (peelingi chemiczne)[5][6].

Przypisy

  1. ↑ Numer EC 3.4.22.2 w bazie Enzyme nomenclature database
  2. ↑ a b Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206-207. ISBN 978-83-01-15811-8.
  3. ↑ Farmakopea Polska X, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4.
  4. ↑ Customs Service of the Republic of Poland. System ISZTAR - Tariff Information (pol.). Ministerstwo Finansów RP. [dostęp 2012-05-15].
  5. ↑ Enzymy wykorzystywane w kosmetologii - Artykuły - Biotechnologia.pl, biotechnologia.pl [dostęp 2019-09-01] (pol.).
  6. ↑ Biochemia Urody-Twoje domowe laboratorium kosmetyczne, www.biochemiaurody.com [dostęp 2019-09-01].