Proteazy serynowe
Proteazy serynowe (EC 3.4.21[1]) – podpodklasa enzymów, należąca do klasy hydrolaz i podklasy proteaz. Katalizują selektywnie hydrolizę wiązania peptydowego. Grupą reaktywną jest grupa hydroksylowa (-OH).
Do proteaz serynowych należą m.in. chymotrypsyna, trypsyna, trombina. Białka enzymatyczne tego rodzaju zawierają w centrum aktywnym serynę i histydynę będące dawcą ładunku dodatniego.
Mechanizm działania proteazy serynowej na przykładzie chymotrypsyny. Znajdujące się w centrum aktywnym reszty aminokwasowe seryny, histydyny i kwasu asparaginowego zaznaczono kolorem czarnym, a fragment cząsteczki hydrolizowanego białka kolorem czerwonym.
Wiele białek uczestniczących w hemostazie należy do tej grupy[2].
Przypisy
- ↑ Numer EC 3.4.21.- w bazie Enzyme nomenclature database
- ↑ Michał B. Ponczek. Ewolucja układu hemostazy kręgowców. „Kosmos”. 59 (2010), s. 83, 2010.
Media użyte na tej stronie
Mechanism of peptide bond cleavage in a-chymotrypsin.svg
Autor: Hbf878, Licencja: CC0
Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin. Chymotrypsin preferentially cleaves C-terminally of large aromatic residues such as phenylalanine (left). The peptide backbone is colored dark red, the sidechains are shown in bright red. In the first step, the catalytic triade enhances the nucleophilicity of Ser159 which attacks the carbon atom of the peptide bond, leading to formation of a tetrahedral intermediate. In the next step, the amine leaves the tetrahedral intermediate, its leaving group quality enhanced by His57. During this step, the actual cleavage of the peptide bond takes place (shown by the green arrow). In the following step, a water molecule (blue), the nucleophilicity of which is again enhanced by His57 takes the amine's place. In the last step, serine leaves the tetrahedral intermediate and thereby the catalytic triad is regenerated.
Autor: Hbf878, Licencja: CC0
Mechanism of peptide bond cleavage in α-chymotrypsin. Chymotrypsin preferentially cleaves C-terminally of large aromatic residues such as phenylalanine (left). The peptide backbone is colored dark red, the sidechains are shown in bright red. In the first step, the catalytic triade enhances the nucleophilicity of Ser159 which attacks the carbon atom of the peptide bond, leading to formation of a tetrahedral intermediate. In the next step, the amine leaves the tetrahedral intermediate, its leaving group quality enhanced by His57. During this step, the actual cleavage of the peptide bond takes place (shown by the green arrow). In the following step, a water molecule (blue), the nucleophilicity of which is again enhanced by His57 takes the amine's place. In the last step, serine leaves the tetrahedral intermediate and thereby the catalytic triad is regenerated.