Sekwencja Shine-Dalgarno

Sekwencja Shine-Dalgarno (5’-AGGAGG-3’) – sekwencja nukleotydów w mRNA prokariotów stanowiąca miejsce wiązania rybosomu[1]. Nazwa sekwencji pochodzi od jej odkrywców – australijskich naukowców Johna Shine i Lynn Dalgarno[2].

Sekwencja ta bogata w puryny znajduje się w odległości 3–10 nukleotydów powyżej kodonu inicjującego (miejsca rozpoczęcia translacji). Kodem inicjującym jest zwykle AUG (rzadziej GUG lub UUG)[3]. Jednak kodon AUG nie zawsze jest kodonem startu, może on również kodować metioninę wewnątrz łańcucha polipeptydowego. Dopiero wystąpienie w pobliżu inicjującego kodonu sekwencji Shine-Dalgarno jest sygnałem inicjującym translację[4].

Sekwencja Shine-Dalgarno jest komplementarna do sekwencji znajdującej się na końcu 3' 16S rRNA (tzw. sekwencja anty-Shine-Dalgarno) wchodzącego w skład małej podjednostki rybosomu[3], umożliwiając związanie się z mRNA[5]. W różnych genach sekwencja ta może wykazywać różny stopień komplementarności[6], zwykle są to jednak niewielkie modyfikacje rdzenia GGAGG[7]. Przykładowo u E. coli sekwencja najwyższej zgodności to AGGAGGU[3].

Inicjacja translacji jest u bakterii uważana za etap limitujący w tłumaczeniu mRNA na białko i determinuje ogólną ekspresję genu. Nie wszystkie geny prokariotów mają taką sekwencję, która transkrybowanemu mRNA nadawałaby sekwencję Shine-Dalgarno. Słabe kodony startu (GUG, UUG) oraz brak sekwencji Shine-Dalgarno może znacznie zmniejszyć ekspresję danego genu[7].

Jedno mRNA może zawierać więcej niż jedną sekwencję Shine-Dalgarno znajdującą się w sąsiedztwie kodonu inicjującego, a wtedy może ono kodować wiele polipeptydów. Takie mRNA określa się jako policistronowe. Są one transkryptami operonów, np. u E. coli operon laktozowy koduje pojedynczy mRNA, który zawiera informację o trzech białkach[8].

U eukariotów inicjacja translacji przebiega inaczej – mała jednostka rybosomowa rozpoznaje czapeczkę na końcu 5’ mRNA. Następnie przesuwa się w kierunku końca 3’ aż pojawi się kodon inicjujący[5]. Zwykle jest to kodon AUG w obrębie sekwencji Kozak[9].

Przypisy

  1. Turner P., McLennan A., Bates A., White M.: Krótkie Wykłady. Biologia Molekularna. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2009, s. 306–307. ISBN 978-83-01-14146-2.
  2. Shine J., Dalgarno L.. Determinant of Cistron Specificity in Bacterial Ribosomes. „Nature”. 254, s. 34–38, 1975. DOI: 10.1038/254034a0. PMID: 803646. 
  3. a b c T. A. Brown: Genomy. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2013, s. 396–397. ISBN 978-83-01-15634-3.
  4. Stryer L., Berg J. M., Tymoczko J. L.: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2009, s. 126. ISBN 978-83-01-15811-8.
  5. a b Fletcher H., Hickey I., Winter P.: Krótkie Wykłady: Genetyka. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2010, s. 42–43. ISBN 978-83-01-16343-3.
  6. Schurr T., Nadir E., Margalit H.. Identification and Characterization of E.coli Ribosomal Binding Sites by Free Energy Computation. „Nucleic Acid Research”. 21 (17), s. 4019–4023, 1993. PMID: 7690472. 
  7. a b Ma J., Campbell A., Karlin S.. Correlations between Shine-Dalgarno Sequences and Gene Features Such as Predicted Expression Levels and Operon Structures. „Journal of Bacteriology”. 184 (20), s. 5733–5745, 2002. DOI: 10.1128/JB.184.20.5733-5745.2002. 
  8. Godbey W. T.: An Introduction to Biotechnology: The Science, Technology and Medical Applications. Elsevier, 2014, s. 103. ISBN 978-1-907568-28-2.
  9. Nakagawa S., Niimura Y., Gojobori T., Tanaka H., Miura K.. Diversity of Preferred Nucleotide Sequences around the Translation Initiation Codon in Eukaryote Genomes. „Nucleic Acids Research”. 36 (3), s. 861–871, 2008. DOI: 10.1093/nar/gkm1102.