Selenocysteina
| |||||||||||||
| |||||||||||||
| Ogólne informacje | |||||||||||||
| Wzór sumaryczny | C3H7NO2Se | ||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Masa molowa | 168,05 g/mol | ||||||||||||
| Identyfikacja | |||||||||||||
| Numer CAS | |||||||||||||
| PubChem | |||||||||||||
| |||||||||||||
| |||||||||||||
| Podobne związki | |||||||||||||
| Podobne związki | cysteina; selenometionina | ||||||||||||
Selenocysteina (Sec) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów. Ma budowę podobną do cysteiny, ale w miejsce atomu siarki cysteiny obecny jest w niej atom selenu. Jest obecna w licznych białkach enzymatycznych. Razem z pirolizyną są określane jako 21 i 22 aminokwas białkowy[1]. Białka zawierające przynajmniej jedną resztę selenocysteinową to selenoproteiny.
Selenocysteina w przeciwieństwie do zwykłych aminokwasów nie ma przypisanego kodonu w ludzkim DNA. Reszta selenocysteinowa powstaje przez modyfikację seryny związanej z cząsteczką tRNA i włączana jest do białek kotranslacyjnie. Selenocysteina kodowana przez kodon UGA mRNA, selenoprotein jest 21. UGA zazwyczaj jest kodonem stop; dekodowanie UGA ażeby oznaczał Sec a nie sygnał terminacji translacji wymaga specyficznej struktury drugorzędowej mRNA selenoprotein: elementu insercyjnego o charakterze stem-loop w obrębie 3'UTR, uwarunkowanego tak zwanymi sekwencjami insercyjnymi Sec lub elementami SECIS, oraz kilku czynników trans i specjalnego tRNA z antykodonem komplementarnym do UGA[2]. tRNA jest najpierw aminoacylowany seryną, która dostarcza węglowego szkieletu dla selenocysteiny. Ten specjalny transportujący RNA oznaczany jest także tRNA[Ser]Sec. Nie jest on rozpoznawany przez standardowy czynnik elongacyjny eEF IA, ale przez specjalne białko eEFSec, wykazujące specyficzność zarówno wobec struktury tRNA, jak i wobec aminokwasu. Rekrutacja kompleksu Sec-tRNA-EFSec do rybosomu następuje dzięki interakcji z białkiem wiążącym SECIS2, wykazującym specyficzność dla elementów SECIS w mRNA selenoprotein.
Selenoproteiny
Selenocysteina (Sec) znajduje się w centrum aktywnym:
- peroksydazy glutationowej (EC 1.11.1.9)
- oksydazy jodotyroninowej
- reduktazy tioredoksynowej (EC 1.6.4.5)
- dehydrogenazy mrówczanowej (EC 1.2.1.2) u E. coli
- reduktazy glicynowej u Clostridium
- hydrogenazy NiFeSe u Desulfimicobium i Methanococcus.
Przypisy
- ↑
Y. Zhang, V.N. Gladyshev. High content of proteins containing 21st and 22nd amino acids, selenocysteine and pyrrolysine, in a symbiotic deltaproteobacterium of gutless worm Olavius algarvensis. „Nucleic Acids Research”. 35 (15), s. 4952–4963, 2007. DOI: 10.1093/nar/gkm514. PMID: 17626042. PMCID: PMC1976440. - ↑ 30 Biosynteza aminokwasów. W: Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Vicor W. Rodwell: Biochemia Harpera. Wyd. V dodr.. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2006, s. 386-387. ISBN 97883-200-3347-2. OCLC 749887365. (pol.)
