Transferryna

Model wstążkowy transferryny
Fragment cząsteczki transferryny ze związanym atomem żelaza (pomarańczowa kulka w centrum)

Transferryna[1] (od łac. trans, przez, i ferrum, żelazo), transferyna[2] – białko (glikoproteina) regulujące stężenie jonów żelaza w osoczu krwi i transportujące je do tkanek. Ludzkim genem kodującym cząsteczkę transferryny jest gen TF[3].

Jedna cząsteczka transferryny jest w stanie transportować jednocześnie dwa atomy żelaza (w postaci skompleksowanych jonów Fe3+)[4][5]. Istotną cechą tego białka jest jego duża masa cząsteczkowa (79 570 Da)[6], dzięki czemu nie ulega ono filtracji w kłębuszkach nerkowych (odfiltrowywane są cząsteczki o masie poniżej 58 kDa[7]), co zabezpiecza organizm przed utratą żelaza. Transferryna wysycona żelazem łączy się z receptorem transferryny i na drodze endocytozy kompleks ten zostaje wchłonięty do wnętrza komórki, gdzie dochodzi do uwolnienia żelaza, po czym kompleks wraca na błonę komórkową i apotransferryna (czyli transferryna niewysycona żelazem) wraca do krwiobiegu.

Prawidłowe wartości badań laboratoryjnych transferryny:

  • stężenie we krwi: 200–400 mg/dl (SI: 25–50 μmol/l)[8]
  • wysycenie żelazem: 15%–45%[8]

Badaniem laboratoryjnym związanym z transferryną jest także TIBC.

Zobacz też

Przypisy

  1. ↑ Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 711–5. ISBN 978-83-200-3573-5.
  2. ↑ Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 21. ISBN 83-01-00140-2.
  3. ↑ F. Yang, J. B. Lum, J. R. McGill, C. M. Moore, S. L. Naylor, P. H. van Bragt, W. D. Baldwin & B. H. Bowman. Human transferrin: cDNA characterization and chromosomal localization. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”. 81 (9), s. 2752–2756, May 1984. PMID: 6585826 (ang.). 
  4. ↑ P. Aisen, A. Leibman, J. Zweier. Stoichiometric and site characteristics of the binding of iron to human transferrin. „Journal of Biological Chemistry”. 253 (6), s. 1930–7, 1978. PMID: 204636. 
  5. ↑ RR. Crichton, M. Charloteaux-Wauters. Iron transport and storage. „Eur J Biochem”. 164 (3), s. 485–506, 1987. DOI: 10.1111/j.1432-1033.1987.tb11155.x. PMID: 3032619. 
  6. ↑ Yamanishi H., Iyama S., Yamaguchi Y., Kanakura Y., Iwatani Y. Total iron-binding capacity calculated from serum transferrin concentration or serum iron concentration and unsaturated iron-binding capacity. „Clinical chemistry”. 1 (49), s. 175–8, 2003. PMID: 12507977. 
  7. ↑ Maciej Zabel: Histologia. Podręcznik dla studentów medycyny i stomatologii. Wrocław: Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, 2000, s. 238. ISBN 83-87944-61-0.
  8. ↑ a b Bogdan Solnica, Badania laboratoryjne. Wartości referencyjne 2010, Kraków: Medycyna Praktyczna, 2010, ISBN 978-83-7430-267-8, OCLC 751005199.

Bibliografia

  • Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 711–715. ISBN 978-83-200-3573-5.

Star of life.svg Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.

Media użyte na tej stronie

Star of life.svg

The Star of Life, medical symbol used on some ambulances.

Star of Life was designed/created by a National Highway Traffic Safety Administration (US Gov) employee and is thus in the public domain.
Protein TF PDB 1a8e.png
Autor: Emw, Licencja: CC BY-SA 3.0
Structure of the TF protein. Based on PyMOL rendering of PDB 1a8e.
Transferrin.png
Autor: Geoman3, Licencja: CC BY-SA 3.0
Molecular graphics images were produced using the UCSF Chimera package from the Resource for Biocomputing, Visualization, and Informatics at the University of California, San Francisco (supported by NIH P41 RR001081). PDB rendering based on 1a8e.